Пепсин - это

основной протеолитический фермент желудочного сока, относится к группе пептид-гидролаз. Расщепляет белки в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. При некоторых патологических состояниях активность П. в желудочном соке является одним из диагностических признаков. Содержание профермента П. — пепсиногена — в моче (уропепсина) служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. Пепсин применяется также в пищевой и мясомолочной промышленности. Молекулярная масса пепсина составляет около 35 000, изоэлектрическая точка находится при рН ниже 1,0. Пепсин наиболее устойчив при рН около 5,0—5,5. В более кислой среде происходит аутолиз фермента; при рН выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация (П. инактивируется также при температуре выше 60°).

В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин — фермент, имеющий сходные с П. свойства и гомологичную структуру.

Синтезируется П. главными гландулоцитами слизистой оболочки желудка в виде неактивного предшественника — профермента пепсиногена, который в присутствии соляной кислоты желудочного сока превращается в активный ферментю. В моче млекопитающих, в т.ч. человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уро-пепсин).

Процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте начинается с действия П. Он расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия П. находится при рН 2,0. При рН около 5,0 пепсин створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин. П. способен гадролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав которых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза пепсином многих синтетических субстратов находится при рН 4,0. Пепсин катализирует также реакцию транспептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).

Для определения активности П. применяют метод Ансона, заключающийся в расщеплении денатурированного гемоглобина с последующим определением в безбелковом фильтрате количества тирозина. Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко используется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.

При ряде заболеваний желудочно-кишечного тракта — хроническом гастрите, язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь ), раке желудка, а также при пернициозной анемии. гипохромной анемии (см. Анемии ) нарушается секреция пепсина. В связи с этим определение в желудочном соке П. наряду с соляной кислотой имеет существенное диагностическое значение. Используют также определение в моче уропепсина, содержание которого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.

Пепсин (Pepsinum), используемый как лекарственное средство. получают из слизистой оболочки желудка свиней. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20 % этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.

Обычно пепсин обладает довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента. Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной кислоты — не ниже 0,15—0,2%.

Пепсин применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения, сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипоацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что главные гландулоциты слизистой оболочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах эндогенный П. как и другие пищеварительные ферменты. Поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при уменьшении его кислотности часто бывает результатом недостаточного выделения соляной кислоты, а не снижения активности или интенсивности образования пепсина. Т.о. при гипоацидных состояниях основным является обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение П. имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно применять П. в сочетании с разведенной соляной кислотой.

Пепсин назначают внутрь: взрослым по 0,2—0,5 г на прием 2—3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1—3% растворе соляной кислоты (10—15 капель на полстакана воды); детям по 0,05—0,3 г в 0,5—1%растворе соляной кислоты.

Противопоказаниями к приему пепсина являются гиперацидный гастрит, обострение язвы желудка. Побочным действием препарат. применяемый в терапевтических дозах, не обладает.

Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.

Препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum) содержит 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида, который в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной кислоты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной кислоты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г ) растворяют в половине стакана воды и принимают 3—4 раза в день во время еды. Аналогичные таблетки, выпускаемые за рубежом, — «Ацидол-пепсин», «Бетацид», «Аципепсол», «Пепсамин».

Библиогр. Антонов В.К. Химия протеолиза, с. 31, М. 1983; Мосолов В.В. Протеолитические ферменты, с. 101, М. 1971, Радбиль О.С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М. 1976.

общее название протеолитических ферментов класса гидролаз (КФ 3.4.23.1—3.4.23.3), катализирующих в кислой среде расщепление пептидов и белков преимущественно по связям, в образовании которых принимают участие ароматические или дикарбоновые аминокислоты; П. образуется в желудочном соке из пепсиногена и участвует в переваривании белков пищи.

1. Малая медицинская энциклопедия. — М. Медицинская энциклопедия. 1991—96 гг. 2. Первая медицинская помощь. — М. Большая Российская Энциклопедия. 1994 г. 3. Энциклопедический словарь медицинских терминов. — М. Советская энциклопедия. — 1982—1984 гг .

Пепсин — в комплексе с пепстатином Другие названия: Пепсин А Генетические данные … Википедия

ПЕПСИН — (ново лат. от греч. pepsis варка). Активное начало особенного фермента, находящегося в желудочном соке животных и химически добываемого оттуда в виде порошка. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н. 1910. ПЕПСИН … Словарь иностранных слов русского языка

ПЕПСИН — ( Рерsinum ). Пепсин является одним из основных протеолитических ферментов пищеварительного тракта. Вырабатывается в клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме как профермент пепсиноген, который превращается в активный фермент пепсин в … Словарь медицинских препаратов

ПЕПСИН — (пепсиназа), протеолитический фермент, относящийся к группе протеиназ (см. Протеазы). Характеризуется оптималь ным действием при рН = 1,4 2,5, т. е. при такой концентраций Н*, при к рой остальные протеолитич. ферменты разрушаются; П. доводит… … Большая медицинская энциклопедия

ПЕПСИН — ПЕПСИН, способствующий пищеварению ФЕРМЕНТ, вырабатываемый ЖЕЛЕЗАМИ слизистой ЖЕЛУДКА как часть ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА. В присутствии соляной кислоты пепсин катализирует расщепление БЕЛКОВ в остатках пищи, в результате чего образуются ПОЛИПЕПТИДЫ … Научно-технический энциклопедический словарь

ПЕПСИН — ПЕПСИН, пепсина, мн. нет, муж. (от греч. pepsis пищеварение). 1. Выделяемый железами слизистой оболочки желудка фермент, растворяющий белки (физиол.). 2. Лекарство для усиления пищеварения из такого фермента, добываемого из желудков животных (мед … Толковый словарь Ушакова

ПЕПСИН — Pepsinum. Получают из слизистой оболочки желудка свиней и смешивают с сахарной пудрой. Содержит протеолитический фермент. Свойства. Белый или белый с желтым опенком порошок сладковато кислого вкуса. Растворим в воде и 20 % растворе спирта. Форма … Отечественные ветеринарные препараты

ПЕПСИН — (от греч. pepsis пищеварение) пищеварительный фермент, расщепляющий белки. Вырабатывается в желудке в виде неактивного пепсиногена и активируется под действием соляной кислоты. Применяют в медицине, сыроварении и др … Большой Энциклопедический словарь

ПЕПСИН — ПЕПСИН, а, муж. (спец.). Пищеварительный фермент, расщепляющий белки. | прил. пепсинный, ая, ое и пепсиновый, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 … Толковый словарь Ожегова

ПЕПСИН — протеолитич. фермент желудочного сока позвоночных. Вырабатывается клетками слизистой желудка в форме неактивного предшественника пепсиногена, превращение к рого в П. происходит автокаталитически в присутствии соляной к ты желудочного сока, а… … Биологический энциклопедический словарь

пепсин — сущ. кол во синонимов: 5 • лекарство (1413) • протеаза (4) • уропепсин (2) • … Словарь синонимов

Ацидопепсин инструкция

Пепсин (греч. pepsis — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот. содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф.. 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

По У. Г. Тейлору, в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

• Пепсин 1 (собственно пепсин) — максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
• Пепсин 2 — максимум активности при рН = 2,1.
• Пепсин 3 — максимум активности при рН = 2,4 — 2,8.
• Пепсин 5 («гастриксин») — максимум активности при рН = 2,8 — 3,4.
• Пепсин 7 — максимум активности при рН = 3,3 — 3,9.

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена нескольк пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6 достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять

50 кг яичного альбумина. створаживать

100000 л молока, растворять

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка ( лат. pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином ( лат. асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).

При недостатке пепсина в организме ( болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами ( фенилаланин - метионин ) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некторых других сыров ( сулугуни. брынза ) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Что такое пепсин в твороге: основные моменты

Автор: Екатерина Калмыкова 07.06.2016

Добрый день, дорогие читатели! Наверное, вам приходилось встречаться с понятием «пепсин». И почему-то оно постоянно употребляется в связке с определением «говяжий». Хотя известно, что данный фермент применяется для изготовления сыров, в том числе, домашних.

Как эти биологически-лингвистические лабиринты распутать, сейчас я и постараюсь вам рассказать.

Сначала давайте разберемся с основными терминами.

Главное «действующее лицо» этой истории — сычужный фермент и его компоненты. Вырабатывается это вещество в желудках жвачных животных, а конкретнее — железами четвертого отдела желудка, который носит странное название «сычуг».

Это-то природное соединение и используется в качестве катализатора при производстве сыров. Двумя главными составляющими сычужного фермента являются пепсин и химозин. Назначение химозина - это первичное расщепление компонентов молока, в результате которого образуется нерастворимый белок казеин. Последний, в свою очередь, подвергается «разложению на множители» уже с помощью пепсина.

В итоге молоко разделяется на две фракции — творогообразную белковую массу и молочную сыворотку. Причем, белковая составляющая после контакта с двумя элементами сычужного фермента уже разбита на аминокислоты, которые легко перерабатываются организмом.

Главное, что нужно знать о функциях пепсина, это его способность помогать усваивать белок. Без него мы могли бы пить молоко ведрами, и не получать нужной порции столь важного для тканей «строительного» компонента.

Историки уверяют: открытием того, что такое пепсин в твороге, мы обязаны арабским кочевникам. Понятно, что слова такого они не знали, да и заниматься предметно сыроварением им было просто недосуг. Как это нередко бывает в долгой и увлекательной биографии развития человеческого общества, все произошло случайно.

Передвигаясь по жаркой пустыне, странники везли с собой молоко. Тарой служили мешки, которые изготавливали из желудков домашнего скота. Спустя какое-то время пути, кочевники обнаруживали, что молоко свернулось, превратилось в сгусток, плавающий в полупрозрачной сыворотке.

Пристальному анализу эти компоненты и сам механизм створаживания молока подвергли лишь в сороковые годы прошлого столетия, тогда же появилось и понятие «говяжий пепсин». И до сего дня пепсин является натуральным веществом, его не производят искусственным путем.

Купить сычужный фермент можно и в аптеках, и в специализированных магазинах, выпускается он в виде жидкости или порошка. Применяется в кулинарии для придания мясным блюдам большей мягкости, а также для изготовления творога и сыра разных сортов.

Зачем пепсин синтезируется в желудках домашнего скота и ряда других парнокопытных?

Изначально сычужный фермент был запрограммирован природой как помощь в расщеплении, усвоении молочного белка новорожденными телятами, ягнятами, козлятами и прочими детенышами жвачных животных. К тому же, он присутствует и в желудочном соке птиц.

Что касается другого компонента сычужного фермента, то есть химозина, то мы не станем вдаваться в детали химического анализа, но остановимся на очень важном моменте.

Чтобы запустить механизм его функционирования, требуется определенная среда: наличие в желудочном соке соляной кислоты, ионов кальция и pH (водородного показателя) меньше 5 единиц. Это надо учитывать, планируя и изготовление сыра в домашних условиях, и его употребление, грамотное смешивание с другими продуктами питания.

Помним, что если кислотность желудка мала, преобладает щелочная среда, то химозин в ней теряет активность, молоко и иные белковые продукты будут плохо усваиваться. Соответственно, не стоит есть домашний и промышленно произведенный сыр, скажем, вместе с лимонами или яблоками, ягодами, абрикосами и бананами, иными «щелочными» лакомствами.

Еще один совет: не стоит закваску готовить самостоятельно. Сложно рассчитать нужные пропорции кислотности, да и процесс может занять от 12 часов до суток. Если не угадаем с оптимальным уровнем кислотообразования, сыр потеряет нежный вкус. Если кислотность сбраживающего состава будет чрезмерно высокой, продукт приобретет горчинку, не всегда приятную на вкус.

В обратном случае наш сыр может быстро испортиться, так как в нем смогут развиваться болезнетворные бактерии.

Раздумывая, как сделать нежный домашний сыр, да еще и не слишком затратный по финансам, лучше выбрать вариант с применением готового говяжьего пепсина.

Говяжий пепсин на стадии подготовки тщательно очищается от жира и иных нерастворимых примесей. На выходе в готовом изделии таких примесей не должно быть более 3% от массы. Препарат изготавливается методом экстракции, затем идет стадия высаливания, итоговый момент — сублимационная сушка. Химозина в составе в среднем около 10%.

Процесс производства напоминает технологию выпуска медицинских препаратов и в идеале должен иметь столь же тщательный контроль на разных стадиях и на финальном этапе тестирования готовой продукции.

Итак, мы решили, что предпочтем в наших кулинарных изысканиях пепсин промышленного изготовления. Он вызовет коагуляцию молока за какой-то час или даже чуть меньший отрезок времени, в зависимости от сорта и иных параметров исходного сырья.

Кстати, об экономичности домашнего сыроделия. Всего одного пакетика «магазинного» пепсина хватит на сбраживание 100 литров молока, а на выходе получим порядка 12 килограммов готовой продукции, вкуснейшего и полезного сыра.

Выбирая рецепт для сыра домашнего приготовления, обратите внимание, что если выберетесь за вариант сыроварения без применения пепсина, то для него не годится молоко с малым процентом жирности, а также ультрапастеризованное. Использование пепсина расширяет ассортимент вероятного исходного сырья. Здесь уже подойдут сорта с разной степенью жирности, даже порошковое при некоторой сноровке можно «укротить» и превратить в искомый сыр. Не подойдет только молоко с избытком консервантов.

Практика и производственного сыроделия, и любительских кулинарных экспериментов это с успехом доказывает. С покупным сычужным ферментом можно создавать шедевры: разные мягкие сыры, а также рассольные сорта, брынзу, творог в бесконечных вариациях добавочных компонентов, оттенков, «изюминок».

С говяжьим пепсином любое из этих компонентов меню истинного гурмана приобретает деликатную мягкость, ровную консистенцию без раздражающих комочков, твердых зерен. Да и пикантность вкусовых ощущений добавляется.

Один из вариантов приготовления сычужного сыра.

Растворяем в воде комнатной температуры пепсин, всыпаем его в молоко, подогретое до 35 градусов. Через полчаса или минут 40 увидим, что образовался сырный сгусток. Доводить до готовности на водяной бане при температуре около 40 градусов. Когда получим творог нужной консистенции, отфильтровываем массу, заворачиваем в полотно, отжимаем под прессом. По желанию можно добавить в еще мягкую массу дополнительные ингредиенты.

Наверняка, прочитав эту статью, я вас заинтересовала и одного рецепта для приготовления сыра в домашних условиях, вам будет маловато. Ведь так?

Поэтому исправляюсь и хочу порекомендовать вам одну очень хорошую книгу Э.Иглиш «Домашний сыр, творог, йогурт, масло и другие продукты из молока» .

Что вы найдете в этой книге?

• рецепты блюд из домашних молочных продуктов. Такие блюда как сметана, сливочное масло, творог, сыр, кефир, йогурт, сливки, сыворотка.
• множество цветных фотографии;
• простые инструменты для приготовления;
• доступная теория по приготовлению блюд в домашних условиях.

Изучив эту книгу и претворив ее рецепты на своей кухне вы и ваша семья по-настоящему оцените вкус приготовленных блюд. Ведь они будут не только вкусными, но и полезными.

Заказать этого чудо-помощника вы можете здесь .

Также я хочу вам порекомендовать прочитать еще другие мои статьи, уверена в них вы найдете много ценной и здоровой информации.

Дорогие друзья, вот мы и «изготовили» домашний сыр с помощью этого особого компонента: говяжьего пепсина.

Если рецепт вас заинтересовал, поделитесь открытием с друзьями. Пусть и в их домах стол украшают приготовленные своими руками блюда, экологически чистые и невероятно вкусные!

А если знаете или пробовали приготовить домашний сыр по другому рецепту — делитесь в комментариях. Мне будет интересно прочитать, а потом и попробовать его в деле.

На этом у меня все, до новых встреч!

А, и еще, не забудьте подписаться. Пока-пока.

Насколько верны рассуждения о том, чем вреден майонез для здоровья

Тренировка зрения на компьютере — самые эффективные методики

Правильное здоровое питание или меню здорового блогера

Приветствую всех, кто зашел ко мне в гости. Меня зовут Екатерина и я являюсь автором данного блога. Blog-Bridge.ru – это блогер-шоу, которое проводится в режиме реального времени. За всеми действиями на блоге вы сможете наблюдать, все результаты блога будут доступны для каждого посетителя. Кроме того блог – это моя отдушина, мой дневник, мой мостик в море информации. Здесь я также пишу статьи о своих интересах, увлечениях, личной жизни. Давайте познакомимся поближе, жмите

Будь в курсе жизни блога